Podział białek:
a) ze względu na pochodzenie
- roślinne
- zwierzęce
- wirusowe
- bakteryjne
b) ze względu na ich funkcje biologiczne
enzymy
- transportowe (hemoglobina, albumina osocza,
lipoproteiny)
- strukturalne (kolagen,
elastyna, keratyna, glikoproteiny)
- odpornościowe i ochraniające (g-globulina, fibrynogen)
- biorące udział w skurczu (miozyna)
- białka błon komórkowych
- hormony (insulina, glukagon,
ACTH, ADH)
- toksyny (jad węża)
c) ze względu na rozpuszczalność i kształt cząsteczki
- fibrylarne - nierozpuszczalne w wodzie; o strukturach włóknistych; odporne na działanie kwasów, zasad i
proteaz.
- globularne - rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli o kształtach kulistych lub elipsoidalnych.
d) ze względu na skład chemiczny (Hoppe - Seyler 1875)
- proste (czyste) - w wyniku hydrolizy powstają tylko aminokwasy
- skoniugowane (złożone) - w wyniku hydrolizy powstają aminokwasy i inne składniki.
|
|
Właściwości fizyczne białek:
1. Mają charakter wielkocząsteczkowy, ich roztwory wykazują cechy koloidów
2. Wywierają ciśnienie koloidoosmotyczne.
3. Mają zdolność wiązania jonów.
4. Wędrują w polu elektrycznym dzięki posiadaniu ładunku elektrycznego (elektroforeza)
5. Ulegają wysalaniu pod wpływem soli ((NH4)2SO4, Na2SO4,
NaCl)
6. Są optycznie czynne (skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego w lewo) z wyjątkiem glicyny,
b-alaniny.
7. Ścinają się pod wpływem wysokiej temperatury.
8. Mają duży współczynnik załamania światła (który zależy liniowo od stężenia)
9. Pochłaniają światło UV przy 280 nm.
Właściwości chemiczne białek:
Skład elementarny:
węgiel (50-55%)
wodór (6-7%)
tlen (20-23%)
azot (12-19%)
siarka (0,2-3%)
fosfor (0-6%)
1. Ulegają denaturacji pod wpływem:
-wysokiej temperatury
-mocznika
-stężonych kwasów
-soli metali ciężkich
-stężonych alkoholi
-detergentów
denaturacja - zniszczenie struktury cząsteczki białka przez rozerwanie wiązań wodorowych i mostków
disulfidowych.
2. Ulegają hydrolizie enzymatycznej (nie niszczy aminokwasów ale jest powolna i niecałkowita),
kwasowej (rozkład tryptofanu) lub zasadowej (niszczy niektóre aminokwasy: cysteinę, argininę, treoninę)
3. Reakcje barwne stosowane do oznaczania białka.
|